A-level生物強(qiáng)大的酶—Enzyme

我們都知道酶enzyme是biological catalyst, 能極快的加速反應(yīng)速率。大部分的酶是protein (globular protein), 有一小部分是RNA,稱為ribozyme.所以，下面我們來(lái)總結(jié)一下酶的properties：

1. Enzyme as biological catalyst
2.?Enzymes can be used repeatedly?(酶可以重復(fù)使用)
3.?A small amount of enzyme is required
4.?Enzyme is a kind of protein
5.?affected by temperature and pH value of the environment.?(酶會(huì)被溫度，pH等影響)
6.?Enzymes possess specificity?(酶具有特異性)

這是因?yàn)閑nzyme有一個(gè)特殊的區(qū)域稱為活性部位(active site).由于substrate的形狀與active site的形狀高度契合(fit)，因此substrate能夠與active site特異性地結(jié)合，形成enzyme-substrate complex

Enzyme 工作一共有兩種mechanism: a. lock and key model and b. induced fit model

Lock and key model應(yīng)該很好理解，substrate are exactly complimentary to enzyme active site.他們是一個(gè)完美的契合結(jié)構(gòu)，像鑰匙和鎖一樣。Induced fit mode是指當(dāng)substrate結(jié)合到active site后，enzyme will change its structure，使得substrate和active site的結(jié)合更加地緊密，提高了酶的催化能力。

我們接下來(lái)講一下chemical reaction.對(duì)于一個(gè)化學(xué)反應(yīng)AB + CD → AC + BD, AB和CD是這個(gè)酶的substrate,或者稱為substrate. 我們得到的AC和BD就是產(chǎn)物(product)

如圖所示，底物所含有的總能量和產(chǎn)物所含有的總能量是不同的。

如果底物含有的總能量大于產(chǎn)物含有的總能量，那么該反應(yīng)會(huì)釋放能量，稱為放能反應(yīng)(exergonic reaction). 如果要讓反應(yīng)發(fā)生，要么從周圍的環(huán)境中吸熱，這部分能量是用于引發(fā)化學(xué)反應(yīng)的能量被稱為活化能(activation energy)，縮寫為EA。

上圖中的EA就像一個(gè)山丘，it is the minimum energy for a reaction to take place。那么酶是如何加速化學(xué)反應(yīng)的呢？

答案是酶能夠降低反應(yīng)的EA，讓山丘矮了些。所以‘Enzymes lowers the activation energy by holding the substrate or substrates in such a way that their molecules can react more easily’酶催化的反應(yīng)將在較低的溫度下迅速發(fā)生，一般能加速108到1011倍。

影響酶活性(enzyme activity)的因素:????

1. 溫度

在最適溫度(optimal temperature)之前，隨著溫度的升高，分子運(yùn)動(dòng)加快，substrate與active site的碰撞的概率增大，但是超過(guò)optimal temperature維持enzyme tertiary structure的bonds如hydrogen bond, ionic bond被破壞，導(dǎo)致enzyme denature失去活性。人體酶的optimal temperature在37 °C。

2. pH

同理不同的enzyme有不同的optimal pH，當(dāng)環(huán)境pH遠(yuǎn)遠(yuǎn)偏離酶的optimal pH時(shí)，比如強(qiáng)酸強(qiáng)堿的環(huán)境，enzyme 的結(jié)構(gòu)會(huì)被破壞，so enzyme will denature.

3. 底物濃度(substrate concentration)

Substrate concentration逐漸增加，enzyme activity也逐漸增加，直到超過(guò)enzyme的concentration時(shí)，reaction rate will not change.

4. 抑制劑(inhibitor)

細(xì)胞中酶的抑制劑通常與酶結(jié)合得不緊密，因此是可逆的(reversible)。可逆抑制劑根據(jù)其作用機(jī)理分為2種：競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑(competitive inhibitor)和非競(jìng)爭(zhēng)性抑制劑(noncompetitive inhibitor)。

Competitive inhibitor的結(jié)構(gòu)與substrate的結(jié)構(gòu)相似 (similar structure)，因此能夠與substrate競(jìng)爭(zhēng)active site，從而降低enzyme activity。如果我們不斷增加substrate concentration competitive inhibitor競(jìng)爭(zhēng)不過(guò)substrate，從而失去抑制能力。

Noncompetitive inhibitor不與active site結(jié)合，它結(jié)合到enzyme上的一個(gè)叫做allosteric site的部位，使active site的形狀發(fā)生改變，substrate無(wú)法與active site結(jié)合，從而降低enzyme activity。

以上就是關(guān)于enzyme的幾個(gè)基本的考點(diǎn)。

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